Состав и особенности ферментов (энзимов) молока

Наряду с основными специфическими веществами (белки, липиды, углеводы) и минеральными солями в состав молока входят соединения, играющие важную роль в жизнедеятельности человека. Их часто объединяют в группу биологически активных веществ. К ним относят ферменты, витамины и гормоны.

В молоке имеются нативные (истинные) ферменты, которые попадают в него из секреторных клеток молочной железы

, или непосредственно переходят из крови. Из молока, полученного от здоровых животных при нормальных условиях их содержания, выделено более 20 нативных ферментов различных классов. Кроме нативных ферментов в молоке содержатся многочисленные ферменты микробного происхождения (внеклеточные и внутриклеточные), продуцируемые микрофлорой молока и бактериальных заквасок, используемых при производстве кисломолочных продуктов, а также попадающей в молоко из воздуха и других источников в процессе получения, хранения и транспортировки молока. Некоторые ферментные препараты (сычужный фермент, пепсин и др.) специально вносят в молоко при производстве молочных продуктов. Таким образом, ферменты имеют как нативное, так и бактериальное происхождение, что обуславливает различие их свойств и влияние на качество молочных продуктов. Ферменты, встречающиеся в молоке и молочных продуктах, имеют большое практическое значение. Так, некоторые ферменты могут вызвать глубокие изменения составных частей молока во время хранения с возникновением различных пороков вкуса и запаха, что приводит к снижению пищевой ценности. Распад липидов, белков и углеводов при производстве молочных продуктов и сыров происходит под воздействием целого ряда липолитических, протеолитических, окислительно-восстановительных и других ферментов. В зависимости от химической структуры и специфического действия на различные субстраты ферменты подразделяются на классы (по Инихову):

- гидролазы и фосфорилазы;

- ферменты расшепления;

- окислительно-восстановительные.

На действии класса гидролаз и окислительно-восстановительных ферментов основано производство кисломолочных продуктов и сыров. Кроме того, по активнсти некоторых нативных бактериальных ферментов можно судить о санитарно-гигиеническом состоянии сырого молока (по редуктазе) и эффективности пастеризации (по фосфатазе и пероксидазе).

Первый класс - гидролазы и фосфорилазы

К ним относятся липаза, фосфатаза, протеиназа, редуктаза, рибонуклиаза, лизоцим. Липаза – липолитический фермент. В молоке содержится нативная и бактериальная липаза, она катализирует гидролиз триглицеридов молочного жира, с выделением низкомолекулярных жирных кислот. Фермент связан с казеином и иммуноглобулином, и лишь небольшая часть адсорбируется оболочками жировых шариков. При распределении липазы с белков на оболочки шариков жира, в случае создания определённых условий, наступает гидролиз жира, т.е. разложение жира на глицерин и жирные кислоты, что приводит к омылению и прогорканию молока и молочных продуктов.

Образующийся при гидролизе молочного жира глицерин, путём отщепления двух атомов водорода, может превратиться в глицериновый альдегид и разлагаться дальше. Разложение жирных кислот идёт путём окисления за счёт кислорода воды до образования уксусной кислоты, углекислого газа. Разложение молочного жира, вызываемого липазой в совокупности с другими факторами, сопровождается образованием промежуточных и конечных продуктов. Например, липоиды, в частности лецитин, подвергаются разложению, как ферментами микроорганизмов, так и др. катализаторами, в частности железом, что придаёт продуктам неприятный селёдочный привкус.

Липаза истинная (нативная) инактивируется при Т 74-80°С, бактериальная – 85-90°С. Нативная липаза теряет активность при температуре хранении молока от 0 до 5°С через 48 часов, но при повышении кислотности молока и молочного жира активность её возрастает.

Как правило, прогорклый вкус молока и молочных продуктов вызывает липаза, выделяемая посторонней микрофлорой молока – микрококками.

В то же время при производстве сыров камамбер, рокфор и др. участвует в формировании вкуса и запаха липаза, выделяемая специфической микрофлорой: молочнокислые палочки, лактококки и термофильный стерптококк.

Фосфатаза

В свежевыдоенном молоке обнаружена щелочная фосфатаза, секретируемая клетками молочной железы, но может и микроорганизмами.

Инактивируется фосфатаза при температуре 63°С с выдержкой 30 мин или 72-74°С без выдержки. Это положено в основу метода контроля эффективности пастеризации молока и сливок при невысоких температурах тепловой обработки (проба на фосфатазу).

В меньшем количестве содержится в молоке кислой фосфатазы, которая устойчива к температурам и инактивируется лишь при 97°С с выдержкой 6-4 сек. Лактаза катализирует реакцию гидролитического расщепления лактозы на моносахариды: глюкозу и галактозу. Клетки молочной железы лактазу практически не синтезируют, её вырабатывают молочнокислые бактерии и дрожжи некоторых форм. Оптимальное действие лактазы при рН 5,0. Фермент применяют при выработке гидролизованной сыворотки, используемой в хлебобулочной и кондитерской промышленности. В медицине фермент применяют при нарушении пищеварения, связанного с непереносимостью к лактозе.

Амилаза в молоке содержится в форме a-амилаза, связана с b-лактоглобулиновой фракцией молока. Количество амилазы в молоке повышается при заболевании животных. Инактивируется при температуре пастеризации. Лизоцим катализирует гидролиз в полисахаридах клеточных стенок некоторых видов бактерий. Обладая, таким образом, антибактериальными факторами, лизоцим обуславливает бактерицидные свойства молока. Содержится лизоцим в молоке в небольших количествах (среднее значение 13мк/г в 100см3). Он является основным белком, с молекулярной массой 18000, оптимум действия рН 7,9, термостабилен в кислой среде.

Лизоцим принадлежит к группе иммуномодуляторов-пробиотиков, повседневное применение которых позволяет обеспечить безмедикоментозную коррекцию деятельности многих систем организма.

Протеиназы в молоке обнаружены нативные и бактериальные, которые отличаются строением каталитического центра. Все они вызывают гидролиз пептидных связей белков молока в основном a- и b- казеина, образуя пептоны, пептиды и аминокислоты.

протеиназа

R1- CO - NH – R2 +H2 O ® R1 COOH + R2 NH2

Нативная протеиназа молока близка по строению к плазме крови и из неё попадает в молоко. Она вызывает гидролиз b- казеина с образованием g-казеина. Фермент инактивируется при 70°С 10 мин или 90°С – 5мин.

Бактериальная протеиназа вырабатывается микрофлорой молока микрококками, гнилостными бактериями, которые выделяют активные протеиназы, вызывающие различные пороки вкуса и запаха (гнилостный и др.).

Молочнокислые бактерии заквасок (лактококки и лактобациллы) выделяют активные протеиназы, которые имеют большое значение при производстве кисломолочных продуктов и сыров. Они формируют специфический вкус, консистенцию, рисунок сыров, повышая биологическую и пищевую ценность продуктов.

 Скачать реферат