Характеристика белков

Содержание

Введение

1 Общая характеристика белков

2 Классификация белков

3 Строение белков

4 Синтез белков

5 Приготовление пищи

Тесты

Заключение

Список литературы

Введение

Белки являются главным носителем жизни. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, — пишет Ф. Энгельс, — мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни .». «Жизнь есть способ существования белковых тел .»

В организмах животных и растений белки выполняют самые различные функции. Они составляют основу опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа), играют решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белковыми телами являются многие гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.

Вследствие исключительной нестойкости белки не имеют определенной температуры плавления и не перегоняются. Это затрудняет их выделение и идентификацию.

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рН,) для белков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: желатина 4,2; казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиа-дин пшеницы 9,8; клупеин 12,5.

Цель работы –

Задачи работы –

1 Общая характеристика белков

Белки, или протеины, — сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.

Молекулярная масса белков весьма велика: так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки б 600 000.

Большинство белков в твердом состоянии сохраняет природную, форму (шерсть, шелк) или существует в виде порошка. Только некоторые белки удается выделить в кристаллическом состоянии.

Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием.

Различия в кислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять методом электрофореза.

Все белки оптически деятельны. Большинство из них обладает левым вращением.

Существует ряд цветных реакций на белки.

1. Ксантопротеиновая. С азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.

2. Биуретовая. С солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи — МН — СО — (биурет).

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция связана с наличием фенольной группировки.

4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюм-бита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (ЗН)[1].

2 Классификация белков

Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Последние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

Протеины разделяются на группы в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки.

Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей. Имеют сравнительно небольшую молекулярную кассу. При гидролизе дают мало гликоколя, Входят в состав белка яйца, крови, молока.

Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Входят в состав мышечных волокон, яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).

Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80 %-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).

Протамины. Сильные основания. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав и низкую молекулярную массу, Входят в состав спермы и икры рыб.

Гистоны, Менее сильные основания, Входят в состав многих и сложных белков.

Склеропротеины. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма: коллаген'костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, еолос, рога, ногтей, фиброин шелка, Характеризуются высоким содержанием серы.

Протеиды разделяются на группы в зависимости от состава небелковой части.

Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах, Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.

Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относится казеин молока,

Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны, Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей.

Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество[2].

3 Строение белков

Гидролиз белков проводят нагреванием с разбавленными кислотами или щелочами при обычном или повышенном давлении. В результате получаются смеси а-аминокислот. Некоторые аминокислоты при этом претерпевают изменения.

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы): пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично: каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой.

 Скачать реферат