Характеристика белков
Карбобензоксигруппа С6Н5—СН2—О—СО—, вводимая с помощью карбо-бензоксихлорида С6Н5—СН2—О—СО—СL и отщепляемая либо каталитическим гидрированием, либо бромистым аммонием в жидком аммиаке.
n-Толуолсульфонильная группа (тозильная) n-СН3—С6Н4—5О2—, вводимая с помощью п-толуолсульфхлорида СН3—С6Н4—5О2—СL и удаляемая действием смеси йодистого фосфония и иодистоводородной кислоты,
Трифенилметиль
ная группа (С6Н5)3С—, вводимая с помощью трифенилхлор-метана (С6Н5)3С—СL и удаляемая каталитическим гидрированием.
трет-Бутоксикарбонильная (СН3)3С—О—СО—, вводимая с помощью карбо-трет-бутилазида (СН3)3С—О—СО—N3 и удаляемая с помощью бромистого водорода в уксусной кислоте.
Карбоксильные группы обратимо защищаются превращением в метиловые, /прет-бутиловые, этиловые, бензиловые, нитробензиловые эфиры, амиды и гид-разиды. Наиболее удобны трет-бутиловые эфиры, которые легко получить действием изобутилена под давлением в присутствии серной кислоты или переэтери-фикацией с трет-бутилацетатом и хлорной кислотой и расщепляются в очень мягких условиях, например при действии трифторуксусной кислоты.
Самым лучшим способом защиты сульфгидрильной группы является замещение ее водорода бензильной группой, которая легко отщепляется действием натрия в жидком аммиаке, Вторая и третья стадии. При синтезе высших полипептидов и белков применяются многие методы. Хорошо себя оправдал, например, карбодиимидный метод. Дициклогексилкарбодимид (I) прибавляют к концентрированному раствору компонентов. При взаимодействии его с защищенной по аминогруппе аминокислотой (II) образуется О-ацилированная дициклогексилмочевина (III), которая с исключительной легкостью взаимодействует с эфиром аминокислоты (IV), образуя производное дипептида (V). Трудно растворимая дициклогексилмочевина (VI) легко отделяется от пептида Защита аминогруппы может быть осуществлена реакцией с карбобензокси-хлоридом С6Н5СН2ОСОСL, получаемым из бензилового спирта и фосгена. Бензи-локси карбонильная группировка легко удается каталитическим гидрированйем.
Существуют автоматические устройства, синтезирующие полипептиды этим методом с заданной программирующим устройством последовательностью аминокислот. Синтез пептидов чрезвычайно трудоемок, так как необходимо после каждой стадии выделять и очищать продукт реакции. При этом неизбежны потери вещества. Для синтеза рибонуклеазы — белка, содержащего 124 аминокислотных остатка, необходимо провести 369 химических реакций, включающих 11 931 стадию. Если проводить такой синтез классическим путем, с выделением и очисткой вещества на каждой стадии, вещество будет полностью потеряно задолго до достижения заключительной стадии.
В настоящее время такие многостадийные синтезы проводят так называемым твердофазным способом, когда вещество, подлежащее последовательным превращениям, прикреплено к твердой подложке ковалентной связью. Это позволяет избежать потерь, так как очистка вещества после каждой очередной стадии синтеза достигается простой промывкой. На конечной стадии готовый продукт снимают с подложки расщеплением ковалентной связи. При таком способе все операции осуществляются автоматически,
Использование новых методов привело к значительным успехам в синтезе сложных полипептидов. Начиная с 1954 г. осуществлен синтез, ряда гормонов, представляющих собой сложные полипептиды. Так, например, синтезированы один из гормонов гипофиза — окситоцин (8 остатков аминокислот); гормон инсулин, построенный из нескольких полипептидных фрагментов, самый большой из которых содержит 30 аминокислотных остатков, фермент панкреатическая нуклеаза и ряд других.
В растениях белки синтезируются из неорганических соединений при воздействии энзимов, в организме животных — из аминокислот;
Последние поступают с пищей в виде растительных или животных белков. Только некоторые аминокислоты в организме животных синтезируются из кетокислот и аммиака или других аминокислот. Такие аминокислоты называются заменимыми (глицин, аланин, орнитин и др.).
Из простейших аминокислот незаменимыми являются валин, лейцин, лизин и др.
Потребляемые организмами животных белки обязательно должны содержать незаменимые аминокислоты, иначе белковая пища будет неполноценной: прекратится рост организма, и он может даже погибнуть. Неполноценными белками являются желатина (нет триптофана), зеин кукурузы (не содержит лизина) и др.
Организм может усваивать и свободные аминокислоты, вводимые с пищей[3].
5 Приготовление пищи
Важнейшим компонентом питания являются белки. Белки представляют основу структурных элементов клетки и тканей. С белками связаны основные проявления жизни: обмен веществ, сокращения мышц, раздражимость нервов, способность к росту и размножению и даже высшая форма движения материи — мышление. Связывая значительные количества воды, белки образуют плотные коллоидные структуры, определяющие конфигурацию тела. Помимо структурных белков, к белковым веществам относятся гемоглобин — переносчик кислорода в крови, ферменты — важнейшие ускорители биохимических реакций, некоторые гормоны — тонкие регуляторы обменных процессов, нуклеопротеиды — вещества, в значительной степени определяющие направление синтеза белка в организме, являющиеся носителями наследственных свойств. Строение белков, каж дой клеточки и ткани организма отличается большим разнообразием и вместе с тем строгим постоянством. В то же время бесчисленное множество различных видов белков, с которыми мы встречаемся в животных и растительных организмах, построено всего лишь из 20 распространенных в природе аминокислот, сочетание которых в молекулах белка может обусловить их огромное разнообразие.
Несмотря на то, что белки составляют 1/4 часть человеческого тела и около 2/з его плотного остатка, организм обладает лишь незначительными белковыми резервами. Единственным источником образования белков в организме являются аминокислоты белков пищи. Вот почему белки совершенно незаменимы в питании человека. О полноценности снабжения организма белком судят по показателям азотистого баланса. Белки являются единственным источником усвояемого организмом азота. Учитывая количества поступающего с пищей и выделяющегося из оргацизма азота, можно судить о благополучии или нарушении белкового обмена. В организме взрослых здоровых людей, как правило, имеет место азотистое равновесие, когда количество поступающего с пищей азота уравнивается с количеством азота, выделяемого из организма. У детей азотистый баланс характеризуется накоплением белков в теле (стимул рос та), при этом количество поступающего с пищей азота значительно превышает его выделение с продуктами распада. В этих случаях врачи говорят о положительном азотистом балансе. Положительный азотистый баланс в организме ребенка, юноши и девушки является признаком здоровья.
У людей, получающих недостаточное количество белка с пищей или у тяжелобольных, в организме которых белок усваивается плохо, наблю дается потеря азота, то есть отрицательный азотистый баланс.
Каковы же потребности человека в белке? Нередко за эту величину предлагают принимать минимальную норму белка, необходимую для поддержания азотистого равновесия в организме, ниже которой нормальная жизнедеятельность человека невозможна. Для взрослого человека эта минимальная норма составляет всего 40—50 г усвояемого белка в день. Нет нужды доказывать, что эта величина намного ниже оптимальных потребностей организма. При их определении необходимо исходить из интенсивности процесса обновления белков в тканях организма, которая зависит как от индивидуальных особенностей организма, пола, возраста, роста, веса и т. п., так и от характера деятельности человека, обеспечения иммунных реакций, связанных с защитой организма от инфекций и т. п. Показано, что если работа не связана с интенсивным физическим трудом, организм взрослого человека в среднем нуждается в получении с пищей примерно 1 —1,2 г белка на 1 кг веса тела. Это означает, что человек, весящий 70—75 кг, должен получать от 70 до 90 г белка в сутки.
Скачать реферат