Развитие экологического мышления на уроках химии при изучении темы "Аминокислоты"

Гли-ала

В клетках и тканях живых организмов обнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 альфа-аминокислот входят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками.

Итак, тема нашего урока “Белки. Строение и свойства”.

Давайте попробуем дать определение белков.

Белки - это биологические полимеры, состоящие из альфа-аминокислот.

Очень хорошо. Запишите эт

о определение в свои рабочие листки.

Перед нами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов, на ваш взгляд, может являться белком и почему?

Первая. Потому что образована альфа-аминокислотами.

Верно. Данная полипептидная цепочка представляет собой первичную структуру белка. Итак, за счет каких связей возникает первичная структура белка?

Первичная структура возникает за счет пептидных связей.

Верно. Давайте запишем это в таблицу.

Но белок гораздо более сложная система, чем полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры.

В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. В начале урока мы вспомнили с вами о том, какие атомы могут участвовать в образовании этого вида связи.

Водород и кислород, азот.

Существуют два типа вторичной структуры (-спираль и -структура), но в основе каждого из них лежат водородные связи.

-спираль

Заполним рабочие листки.

Третичная структура белка – это способ расположения -спирали и -слоя в пространстве. Осуществляется за счет нескольких типов связей, а именно:

Ковалентные связи между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S).

Гидрофильно-гидрофобные взаимодействия

Гидро – вода

Филос – любовь

Фобос – ненависть

Третичная структура белка.

Заполним рабочие листки.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического притяжения.

Четвертичная структура белка гемоглобина.

Заполним рабочие листки.

Следует отметить, что белки “работают” правильно только в третичной или четвертичной структурах (если таковая имеется).

Мы рассмотрели строение и теперь переходим к свойствам белков. Ведь, как известно, свойства веществ основываются на их строении. Сначала рассмотрим физические свойства белков.

Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (6500 - инсулин; 32 млн. - белок вируса гриппа).

Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.

Демонстрация растворения альбумина в воде.

Теперь переходим к химическим свойствам белков. И опять мы здесь увидим не совсем обычные химические реакции, так как белки являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы:

Какие связи, по Вашему мнению, являются наиболее прочными: пептидные или водородные?

Пептидные, т. к. эта связь относится к ковалентной химической связи.

Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?

Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.

Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры (пептидные связи сохраняются).

Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течении 6 – 10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью - 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO3. В пятую – 5 капедь 0.1 М NaNO3.

После проведения опыта на рабочих листках учащиеся заполняют пробелы в следующей фразе:

Денатурация – это разрушение белка до структуры под действием , а также под действием растворов различных химических веществ ( , , солей) и радиации.

Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?

Большинство белков при денатурации утрачивают биологическую активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только в высших структурах, т.е. третичной и четвертичной.

Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?

Наверное, можно.

Это происходит в вашем организме каждый раз, когда в него поступает белковая пища! Сейчас мы будем рассматривать одно из самых важных свойств белков, а именно – гидролиз.

Гидролиз белка. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

Какие вещества будут образовываться при гидролизе?

-аминокислоты.

Гидролиз – это разрушение структуры белка под действием , а так же водных растворов кислот или щелочей.

Подумайте, какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?

Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

Цветные реакции белков – качественные реакции на белки.

а) Биуретовая реакция (Демонстрация опыта).

б) Ксантопротеиновая реакция (Демонстрация опыта).

Заполняем рабочие листки (обратить внимание на условия протекания этих реакций и их важность для проведения опытов на следующем уроке.) [7-9].

IV. Закрепление

ТЕСТЫ